[名词解释] 二级结构

二级结构 (Secondary Structure)

定义
二级结构是指蛋白质或多肽链中，由主链原子（Cα、C、N、O、H）之间的氢键相互作用所形成的有规则的局部空间结构。它不涉及侧链（R基团）的构象，是蛋白质折叠过程中形成的中间层次结构。

核心特征

驱动力：主要由主链的羰基氧（C=O）与氨基氢（N-H）之间形成的氢键所稳定。

不涉及侧链：构象由主链的二面角（φ和ψ）决定，侧链只影响结构的形成倾向，不参与规则结构的氢键网络。

局部规则结构：通常指一段连续的氨基酸残基（通常5-40个）所形成的重复构象。

主要类型

α-螺旋

结构：主链绕中心轴向右（最常见）或向左螺旋盘绕，每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54纳米。

氢键：链内氢键，由第n个残基的C=O与第n+4个残基的N-H形成，平行于螺旋轴。

侧链：伸向螺旋外侧。

β-折叠

结构：肽链（β股）伸展呈锯齿状（平面），多条β股并列排布形成片层结构。

氢键：链间氢键，相邻β股之间的C=O与N-H形成，垂直于肽链方向（股间）。

类型：

平行β-折叠：相邻肽链的N端方向相同。

反平行β-折叠：相邻肽链的N端方向相反（更稳定、更常见）。

β-转角

功能：使肽链发生180°的回折，改变主链方向。常见于连接反平行β-折叠的股之间。

结构：通常由4个氨基酸残基构成，第1个残基的C=O与第4个残基的N-H形成氢键稳定结构。甘氨酸和脯氨酸出现频率高。

无规卷曲

定义：除上述规则结构外，肽链中那些没有确定规律、但并非完全随机的松散构象。它们是特定的、稳定的结构，对蛋白质的功能（如活性位点的灵活性）至关重要。现代结构生物学中更倾向于使用“环”或“卷曲”来描述。

生物学意义

结构基础：二级结构是蛋白质三维（三级）结构的基本模块和骨架。

决定折叠：不同的二级结构单元通过连接、组合，进一步折叠形成特定的球状结构域。

与功能相关：某些二级结构（如α-螺旋束、β-桶）与特定的生物功能（如跨膜运输、蛋白质识别）密切相关。

总结
二级结构是蛋白质空间构象的中间层级，特指由主链氢键驱动的、有规则的局部折叠模式（主要是α-螺旋和β-折叠），以及连接它们的β-转角和无规卷曲。它是理解蛋白质结构、稳定性和功能的基石。